酶的激活劑作用機理(酶的激活劑作用機理是)

酶的激活劑作用機理是

這個酶一般在體內的能量不足時開始作用，體內能量不足的標志就是ADP,GDP含量上升。

它的激活能加速氨基酸的氧化產生能量，因為這個酶開啟的下游反應是產能的。它催化的反應是耗能的，這與整個的代謝調節是不沖突的。

作用機制是影響酶活性的藥物是

　　在無酶催化的情況下，底物需要越過一個較高的活化能才能發生反應，變成產物。酶作為催化劑所起的作用就是降低活化能，從而使反應速度加快?！　牡孜锝嵌葋碚f，當底物進入酶活性中心區域得到集中、濃縮后，由于酶與底物的相互作用，致使兩者的構象都發生了變化，此時底物分子內某些基團電子密度發生了變化，形成所謂電子張力，使與之相連的敏感鍵一端變得更加敏感，更易斷裂?！　》€定的酶-底物共價中間物，此中間物很容易變成過渡態。使反應活化能大為降低，這樣底物就可以越過較低活化能屏障形成產物。同時酶和底物的相互作用時要釋放一些結合能，以使酶-底物復合物穩定，同時可用來降低化學反應所需的活化能了。

酶激活的機制是什么

淀粉酶激活劑Cl離子怎么加快酶促反應的，原理是什么

淀粉酶那個實驗,加硫酸銅抑制,氯化鈉激活.如果硫酸鈉沒有影響,則證明起抑制作用的是銅離子,起激活作用的是氯離子.很少量的激活劑或抑制劑就會影響酶的活性，而且常具有特異性（值得注意的是激活劑和抑制劑不是絕對的，有些物質在低濃度時為某種酶的激活劑，而在高濃度時則成為該酶的抑制劑，例如nacl是唾液淀粉酶的激活劑，但nacl濃度到1/3飽和度時就可抑制唾液淀粉酶的活性）

酶的激活劑作用機理是什么

變（別）構效應調節物或效應物與酶別構中心結合后,誘導或穩定酶分子的某一構象,使酶活性中心的催化作用受到調節,從而調節酶反應速率及代謝過程.又叫協同效應.2共價修飾通過在酶蛋白某些氨基酸殘基上增、減基團的方法,調節酶的活性態與非活性態間的相互轉化,從而調節酶的活性.是可逆的3酶原激活酶原從無活性酶轉變成有活性酶,是不可逆共價修飾.（酶原：活性中心被掩埋在分子的內部或尚未形成,使底物不可接觸,需要經過一定的剪切,使肽鏈重新盤繞方能暴露或形成活性中心的一類無活性酶的前體）

4酶分子的聚合和解聚大多數情況下,酶與一些小分子調節因子結合,從而引起酶的聚合和解聚,實現酶的活性與無活性態間的相互轉化.是一種非共價結合.5抑制劑和激活劑酶活性受到多種離子和有機分子（大分子或小分子物質）的影響,尤其是特異的蛋白質激活劑和抑制劑在酶活性的調節中起重要作用

酶的激活劑作用機理是什么意思

1、溫度：酶促反應在一定溫度范圍內反應速度隨溫度的升高而加快；但當溫度升高到一定限度時，酶促反應速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。

2、酸堿度：每一種酶只能在一定限度的pH范圍內才表現活性，超過這個范圍酶就會失去活性。

3、酶濃度：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利于酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。

4、底物濃度：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎：成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快，但不顯著；當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。

5、抑制劑：能特異性的抑制酶活性,從而抑制酶促反應的物質稱為抑制劑。

6、激活劑：能使酶從無活性到有活性或使酶活性提高的物質稱為酶的激活劑。

酶的激活劑和抑制劑對酶的作用原理

 酶的活性與所處環境的溫度和PH值有關，一些激活劑和抑制劑也能影響酶的活性。

1.溫度

當外界環境溫度低于最適溫度時，酶的活性在一定范圍內隨溫度升高而增強;當外界環境溫度為最適溫度時，酶的活性最強;當外界環境溫度高于最適溫度時，酶的活性隨溫度的升高而降低。低溫只會降低酶的活性，但不會使其失活，而高溫則會使酶失活。

2.PH值

酶的活性隨PH值的升高的變化趨勢與溫度基本相同，但不同的是，Ph值過高或過低都會使酶失活。

3.激活劑和抑制劑

顧名思義，激活劑會增強酶的活性，而抑制劑會降低酶的活性。抑制劑的作用原理∶抑制劑可以與酶結合，從而減少酶與底物的結合。

激活劑對酶活性作用機理

淀粉酶那個實驗,加硫酸銅抑制,氯化鈉激活.如果硫酸鈉沒有影響,則證明起抑制作用的是銅離子,起激活作用的是氯離子.

酶的激活劑的作用原理

循環過程

乙酰-CoA進入由一連串反應構成的循環體系，被氧化生成H?O和CO?。由于這個循環反應開始于乙酰CoA與草酰乙酸(oxaloaceticacid)縮合生成的含有三個羧基的檸檬酸，因此稱之為三羧酸循環或檸檬酸循環(citratecycle)。在三羧酸循環中，檸檬酸合成酶催化的反應是關鍵步驟，草酰乙酸的供應有利于循環順利進行。萊垍頭條

其詳細過程如下： 　頭條萊垍

　1、乙酰-CoA進入三羧酸循環 　　乙酰CoA具有硫酯鍵，乙?；凶銐蚰芰颗c草酰乙酸的羧基進行醛醇型縮合。首先檸檬酸合酶的組氨酸殘基作為堿基與乙酰-CoA作用，使乙酰-CoA的甲基上失去一個H+，生成的碳陰離子對草酰乙酸的羰基碳進行親核攻擊，生成檸檬酰-CoA中間體，然后高能硫酯鍵水解放出游離的檸檬酸，使反應不可逆地向右進行。該反應由檸檬酸合酶(citratesynthase)催化，是很強的放能反應。由草酰乙酸和乙酰-CoA合成檸檬酸是三羧酸循環的重要調節點，檸檬酸合酶是一個變構酶，ATP是檸檬酸合酶的變構抑制劑，此外，α-酮戊二酸、NADH能變構抑制其活性，長鏈脂酰-CoA也可抑制它的活性，AMP可對抗ATP的抑制而起激活作用。 　　萊垍頭條

2、異檸檬酸形成 　　檸檬酸的叔醇基不易氧化，轉變成異檸檬酸而使叔醇變成仲醇，就易于氧化，此反應由順烏頭酸酶催化，為一可逆反應。 　　頭條萊垍

3、第一次氧化脫羧 　　在異檸檬酸脫氫酶作用下，異檸檬酸的仲醇氧化成羰基，生成草酰琥珀酸(oxalosuccinicacid)的中間產物，后者在同一酶表面，快速脫羧生成α-酮戊二酸(α-ketoglutarate)、NADH和CO2，此反應為β-氧化脫羧，此酶需要鎂離子作為激活劑。此反應是不可逆的，是三羧酸循環中的限速步驟，ADP是異檸檬酸脫氫酶的激活劑，而ATP，NADH是此酶的抑制劑。 　　萊垍頭條

4、第二次氧化脫羧 　　在α-酮戊二酸脫氫酶系作用下，α-酮戊二酸氧化脫羧生成琥珀酰-CoA、NADH·H+和CO?，反應過程完全類似于丙酮酸脫氫酶系催化的氧化脫羧，屬于α氧化脫羧，氧化產生的能量中一部分儲存于琥珀酰coa的高能硫酯鍵中。α-酮戊二酸脫氫酶系也由三個酶(α-酮戊二酸脫羧酶、硫辛酸琥珀?；D移酶、二氫硫辛酸脫氫酶)和五個輔酶(tpp、硫辛酸、hscoa、NAD+、FAD)組成。此反應也是不可逆的。α-酮戊二酸脫氫酶復合體受ATP、GTP、NADH和琥珀酰-CoA抑制，但其不受磷酸化/去磷酸化的調控。 　　頭條萊垍

5、底物磷酸化生成ATP 　　在琥珀酸硫激酶(succinatethiokinase)的作用下，琥珀酰-CoA的硫酯鍵水解，釋放的自由能用于合成gtp，在細菌 和高等生物可直接生成ATP，在哺乳動物中，先生成GTP，再生成ATP，此時，琥珀酰-CoA生成琥珀酸和輔酶A。 　　垍頭條萊

6、琥珀酸脫氫 　　琥珀酸脫氫酶(succinatedehydrogenase)催化琥珀酸氧化成為延胡索酸。該酶結合在線粒體內膜上，而其他三羧酸循環的酶則都是存在線粒體基質中的，這酶含有鐵硫中心和共價結合的fad，來自琥珀酸的電子通過fad和鐵硫中心，然后進入電子傳遞鏈到O?，丙二酸是琥珀酸的類似物，是琥珀酸脫氫酶強有力的競爭性抑制物，所以可以阻斷三羧酸循環。 　　條萊垍頭

7、延胡索酸的水化 　　延胡索酸酶僅對延胡索酸的反式雙鍵起作用，而對順丁烯二酸(馬來酸)則無催化作用，因而是高度立體特異性的。 　　萊垍頭條

8、草酰乙酸再生 　　在蘋果酸脫氫酶(malicdehydrogenase)作用下，蘋果酸仲醇基脫氫氧化成羰基，生成草酰乙酸(oxalocetate)，NAD+是脫氫酶的輔酶，接受氫成為NADH·H+萊垍頭條

激活劑對酶活性的影響原理

pH、溫度、紫外線、重金屬鹽、抑制劑、激活劑等通過影響酶的活性來影響酶促反應的速率,紫外線、重金屬鹽、抑制劑都會降低酶的活性,使酶促反應的速度降低,激活劑會促進酶活性來加快反應速度,pH和溫度的變化情況不同,既可以降低酶的活性,也可以提高,所以它們既可以加快酶促反應的速度,也可以減慢；酶的濃度、底物的濃度等不會影響酶活性,但可以影響酶促反應的速率.酶的濃度、底物的濃度越大,酶促反應的速度也快.

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